Formado por cadeia de aminoácidos. Na digestão de ptn, obtém-se aminoácidos para serem absorvidos.
Composto por um carbono central ligado a um grupo amino terminal, uma carboxila (ácido), um radical (R) e um átomo de hidrogênio (H).
2 AA's = dipeptídeo. 3 AA's = tripeptídeo.
Existem 20 tipos diferentes de AA's.
Os aminoácidos chegam nas células e sofrem o processo da síntese por desidratação, onde os ribossomos são os agentes.
Nessa síntese, tira-se 1 H de um AA e 1 HO de outro AA para formar uma ligação peptídica (tirando, portanto, H₂O).
Na hidrólise há a quebra dessa lig. peptídica.
Forma da proteína determina a função que ela exerce.
AA's ligados, numa estrutura que a ordem dos AA's importa.
Para 2 ptn's iguais, elas precisam ter em igual seus AA's, suas quantidades e sua ordem.
Os AA's são ligados por ligações de hidrogênio num formato chamado α-hélice, que é a estrutura secundária (Próxima etapa da estruturação proteica).
Há quatro tipos de ligações entre as α-hélices:
Essa estrutura é a forma final que já exerce a função.
EX: Hemoglobina (transporta O₂)
É a exceção! Geralmente a forma final é a terciária.
Perda da forma e, portanto, perda da função.
Suas causas:
Proteína catalisadora (acelera uma reação metabólica, necessária pra vida).
Diminui a energia de ativação (quantidade de energia necessária pra acelerar uma reação).
Pra fazer uma reação acontecer, as ligações que deixam uma molécula estável precisam ser quebradas, e precisa haver oferta de energia.
EX: Reação química: AB + CD → AC + BD (reagente → produto), ocorre mediante a uma energia de ativação.
"Reação é mudança".
[Gráfico de Energia x Progresso da Reação: ilustra que a energia de ativação sem enzimas é muito maior do que a reação com enzimas].
EX: MALTOSE sofre ação da enzima maltase gerando Gli + Gli.
Cada reação, na biologia, tem pelo menos uma enzima específica.
Sítio ativo: região da enzima que reconhece seu substrato específico pra gerar uma reação (substrato = reagente envolvido com enzimas).
Após reconhecer seu substrato, a enzima forma o complexo enzima-substrato (diminuição da energia de ativação).
A enzima não é modificada no processo, o que significa que ela é uma "máquina" de participar nas reações, podendo ser utilizada várias vezes.
EX: Hidrólise = reação de quebra do substrato.
EX: Síntese por desidratação = reação de junção dos reagentes pra gerar um produto.
[Gráfico de Velocidade da Reação x Temperatura: forma de parábola que atinge a velocidade máxima na temperatura ótima].
Depois da temp. ótima de um corpo começa a DESNATURAÇÃO (T ótima Humana = 36,5°C).
[Gráfico de Velocidade da Reação x pH: mostra picos de velocidade máxima em pH 2 (Estômago) e pH 7 (Boca)].
[Gráfico de Velocidade x Concentração de Substrato: a curva sobe e depois atinge um platô constante].
O limite de produtos gerados por segundo é definido pela quantidade de enzimas, independente da quantidade excessiva de substratos.
Essa V máxima é a saturação. Para aumentar essa saturação, precisa haver um maior nível de enzimas.
Inutilização da enzima.
Temporária (controla o que a enzima tá fazendo).
O inibidor (molécula que "desrealiza" a reação) compete com o substrato para ver quem vai se ligar no sítio ativo (ganha quem tiver em mais concentração).
[Gráfico demonstrando que com inibidor a curva atinge o mesmo platô de saturação da curva sem inibidor, porém necessita de uma maior concentração de substrato para chegar lá].
Com inibidor precisa-se ter maior [substrato] para atingir a saturação, visto que esse substrato compete com o inibidor pelo sítio ativo.
O inibidor se associa a outra parte da enzima (não o sítio ativo): o sítio alostérico, que modifica o formato da enzima para não receber o substrato.
[Gráfico demonstrando que a curva com inibidor não competitivo atinge um platô (V máxima) muito menor do que a curva sem inibidor].